Niedawno Zespół ds. Innowacji Inżynierii Enzymów Spożywczych Instytutu Przetwórstwa Produktów Rolnych Chińskiej Akademii Nauk Rolniczych zidentyfikował nowy typKwas ferulowyesteraza Jako FAE z Allobacterium serratia jelitowe Mechanizmy wiązania substratu i katalityczne dostarczają naukowej podstawy do dogłębnego zrozumienia mechanizmu metabolizmu błonnika pokarmowego w przewodzie pokarmowym, jak również wskazówek dotyczących precyzyjnego odżywiania i precyzyjnej regulacji medycznej enzymów jelitowych. Powiązane wyniki badań zostały opublikowane w Journal of Agricultural and Food Chemistry w formie artykułu okładkowego pod tytułem"The α-Helical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] cytat ;.
Według naukowca Xin Fengjiao, flora jelitowa człowieka jest podstawowym mostem, który łączy metabolizm żywności i regulację odżywiania organizmu i odgrywa istotną rolę w zdrowiu i chorobie człowieka. Specyficzna flora może uwalniać funkcjonalny kwas ferulowy z błonnika pokarmowego poprzez kodowanie specyficznej esterazy kwasu ferulowego, a następnie wywierać funkcje takie jak przeciwutlenianie, przeciwinfekcje, przeciwnowotworowe, poprawianie choroby sercowo-naczyniowej i regulowanie funkcji poznawczych mózgu. W poprzednim badaniu siedem genów esterazy kwasu ferulowego zostało podwyższonych za pomocą fermentacji bakteryjnej w kale in vitro. W tym badaniu przeprowadzono ekspresję, oczyszczanie i właściwości enzymatyczne esterazy kwasu ferulowego pochodzącej z bakterii S. jelitowych. Optymalna temperatura enzymu to 40 °C, optymalne pH to 8,5 i ma wysoką preferencję substratową dla krótkołańcuchowych estrów kwasów tłuszczowych. W badaniu dalej analizowano trójwymiarową strukturę enzymu, ujawniając, że unikalny"cap" domena odgrywa ważną rolę w wiązaniu i katalizie substratu enzymu'.
